بیناب نمایی UV-مرئی گروه های جانبی تیروزین در مطالعات ساختار پروتئین
چکیده
ویژگی‌های طیف‌سنجی ترکیبات تیروزین ممکن است در مطالعات ساختاری پروتئین‌ها مورد استفاده قرار گیرند. در اینجا ما در مورد چندین نوع طیف‌سنجی UV- مرئی مانند طیف‌سنجی نرمال، متفاوت و جذب UV مشتق دوم ، طیف‌سنجی فلورسانس، طیف‌سنجی دورنگ نمایی دورانی و خطی ، و طیف‌سنجی رامان و ویژگی‌های نوری مربوط به کروموفور تیروزین و فنول که برای مطالعه ساختار پروتئین مورد استفاده قرار می‌گیرد، بحث می‌کنیم.
مقدمه
فلورسانس و دیگر پارامترهای طیفی کروموفورهای آروماتیک در پروتئین‌ها، تریپتوفان، تیروزین (Tyr) و فنیل آلانین، ممکن است به عنوان پروبهای ساختار پروتئین مورد استفاده قرار گیرند.
استفاده از Tyr یک انتخاب جذاب است، زیرا انتظار می‌رود که کروموفور آن، فنول، واکنش‌های قابل‌توجهی را نسبت به تغییرات محیطی از خود نشان دهد (Fornander و همکاران، 2014). ما مشاهده کردیم که بررسی توسعه مطالعات ساختاری پروتئین‌ها بر اساس تشخیص ویژگی‌های طیف‌سنجی مختلف تیروزینها در طیف UV-مرئی از بررسی‌های اولیه با استفاده از اندازه‌گیری‌های جذب UV (Crammer و Neuberger 1943؛ Shugar 1952) تا مطالعات اخیر رامان رزونانس (Larkin 2011؛ Reymer و همکاران ، 2014) یا مطالعات طیف‌سنجی دورنگ نمایی خطی (Reymer و همکاران ، 2009) کار جالبی است. ابتدا، اصول اساسی روش‌های مختلف در طیف‌سنجی UV-مرئی را یادآوری می‌کنیم. سپس، به توضیح ویژگی‌های Tyr و ترکیبات مدل مربوطه، به عنوان مثال فنول، پارا- کرسول، (p-cresol) و N-استیل-L-تیروزین آمید (N-Ac-Tyr-NH2) همان‌طور که توسط طیف‌سنجی‌های مختلف UV- مرئی نشان داده شد، می‌پردازیم. در بخش 2، گلچینی از کاربردهای طیف‌سنجی UV-مرئی تیروزین را برای بررسی ساختار پروتئین ارائه می‌دهیم.
Abstract
Spectroscopic properties of tyrosine residues may be employed in structural studies of proteins. Here we discuss several different types of UV–Vis spectroscopy, like normal, difference and second-derivative UV absorption spectroscopy, fluorescence spectroscopy, linear and circular dichroism spectroscopy, and Raman spectroscopy, and corresponding optical properties of the tyrosine chromophore, phenol, which are used to study protein structure.
Introduction
Fluorescence and other spectral parameters of aromatic chromophores in proteins, tryptophan, tyrosine (Tyr) and phenylalanine, may be used as probes of protein structure. Using Tyr is an attractive choice because its chromophore, phenol, is expected to exhibit substantial responses to environmental changes (Fornander et al. 2014). We have found it interesting to review the development of structural studies of proteins based on detection of different spectroscopic features of tyrosines in the UV–Vis range, from the earliest investigations using UV absorbance measurements (Crammer and Neuberger 1943; Shugar 1952) to more recent resonance Raman (Larkin 2011; Reymer et al. 2014) or linear dichroism (Reymer et al. 2009) spectroscopy studies.
First, we recall the basic principles of different methods in UV–Vis spectrometry. We then describe properties of Tyr and related model compounds, i.e., phenol, para-cresol (p-cresol) and N-acetyl-L-tyrosine amide (N-Ac-Tyr-NH2) as revealed by different UV–Vis spectroscopies. In Part 2, we present selected applications of UV–Vis spectrometry of tyrosines to probe protein structures.
مقدمه
اصول اساسی طیف‌سنجی پراکندگی، انتشار و جذب UV-مرئی
ویژگی‌های آزمایشی
ویژگی‌های نوری کروموفور تیروزین
جذب UV در کروموفور تیروزین
فلورسانس کروموفور تیروزین
دو رنگ نمایی خطی کروموفور تیروزین
دو رنگ نمایی دورانی کروموفور تیروزین
طیف‌سنجی رامان رزونانس کروموفور تیروزین
نتیجه‌گیری
Abstract
Introduction
Basic principles of UV–Vis absorption, emission, and scattering spectroscopy
Jablonski-like diagram
Experimental aspects
Optical properties of tyrosine chromophore
UV absorption of tyrosine chromophore
Fluorescence of tyrosine chromophore
Linear dichroism of tyrosine chromophore
Circular dichroism of tyrosine chromophore
Resonance Raman spectroscopy of tyrosine chromophore
Conclusions
- ترجمه فارسی مقاله با فرمت ورد (word) با قابلیت ویرایش، بدون آرم سایت ای ترجمه
- ترجمه فارسی مقاله با فرمت pdf، بدون آرم سایت ای ترجمه