دانلود مقاله طیف سنجی UV-مرئی گروه های جانبی تیروزین در مطالعات ساختار پروتئین
ترجمه نشده

دانلود مقاله طیف سنجی UV-مرئی گروه های جانبی تیروزین در مطالعات ساختار پروتئین

عنوان فارسی مقاله: طیف سنجی UV-مرئی گروه های جانبی تیروزین در مطالعات ساختار پروتئین. بخش 1: اصول اساسی و ویژگی های کروموفور تیروزین
عنوان انگلیسی مقاله: UV–Vis spectroscopy of tyrosine side-groups in studies of protein structure. Part 1: basic principles and properties of tyrosine chromophore
مجله/کنفرانس: Biophysical Reviews
رشته های تحصیلی مرتبط:  زیست شناسی
گرایش های تحصیلی مرتبط:  بیوفیزیک، علوم سلولی و مولکولی
کلمات کلیدی فارسی: فنول، پارا –کرسول، N-استیل-L-تیروزین آمید، جذب UV- مرئی، فلورسانس، دو رنگ نمایی دورانی و خطی، پراکندگی رامان رزونانس
کلمات کلیدی انگلیسی: Phenol, para-cresol, N-acetyl-L-tyrosine amide, UV–Vis absorption, Fluorescence, Linear and circular dichroism, Resonance Raman scattering
نوع نگارش مقاله: مقاله مروری (Review Article)
شناسه دیجیتال (DOI): https://doi.org/10.1007/s12551-016-0198-6
دانشگاه: Division of Biophysics, Institute of Experimental Physics, Faculty of Physics, University of Warsaw, Warsaw, Poland
صفحات مقاله انگلیسی: 11
ناشر: اسپرینگر - Springer
نوع ارائه مقاله: ژورنال
نوع مقاله: ISI
سال انتشار مقاله: 2016
ایمپکت فاکتور: 2.150 در سال 2017
شاخص H_index: 21 در سال 2019
شاخص SJR: 21 در سال 2019
شناسه ISSN: 1867-2450
شاخص Quartile (چارک): Q3 در سال 2017
فرمت مقاله انگلیسی: PDF
وضعیت ترجمه: ترجمه نشده است
قیمت مقاله انگلیسی: رایگان
آیا این مقاله بیس است: خیر
کد محصول: E11924
بخشی از مقاله (انگلیسی)

Abstract

Spectroscopic properties of tyrosine residues may be employed in structural studies of proteins. Here we discuss several different types of UV–Vis spectroscopy, like normal, difference and second-derivative UV absorption spectroscopy, fluorescence spectroscopy, linear and circular dichroism spectroscopy, and Raman spectroscopy, and corresponding optical properties of the tyrosine chromophore, phenol, which are used to study protein structure.

Introduction

Fluorescence and other spectral parameters of aromatic chromophores in proteins, tryptophan, tyrosine (Tyr) and phenylalanine, may be used as probes of protein structure. Using Tyr is an attractive choice because its chromophore, phenol, is expected to exhibit substantial responses to environmental changes (Fornander et al. 2014). We have found it interesting to review the development of structural studies of proteins based on detection of different spectroscopic features of tyrosines in the UV–Vis range, from the earliest investigations using UV absorbance measurements (Crammer and Neuberger 1943; Shugar 1952) to more recent resonance Raman (Larkin 2011; Reymer et al. 2014) or linear dichroism (Reymer et al. 2009) spectroscopy studies.

First, we recall the basic principles of different methods in UV–Vis spectrometry. We then describe properties of Tyr and related model compounds, i.e., phenol, para-cresol (p-cresol) and N-acetyl-l-tyrosine amide (N-Ac-Tyr-NH2) as revealed by different UV–Vis spectroscopies. In Part 2, we present selected applications of UV–Vis spectrometry of tyrosines to probe protein structures.