مدولاسیون تراکم RNA توسط پروتئین
ترجمه نشده

مدولاسیون تراکم RNA توسط پروتئین

عنوان فارسی مقاله: مدولاسیون تراکم RNA توسط پروتئین DEAD-box eIF4A
عنوان انگلیسی مقاله: Modulation of RNA Condensation by the DEAD-Box Protein eIF4A
مجله/کنفرانس: سلول – cell
رشته های تحصیلی مرتبط: زیست شناسی
گرایش های تحصیلی مرتبط: علوم سلولی و مولکولی، ژنتیک
کلمات کلیدی فارسی: پروتئین DEAD-box، تعامل RNA با RNA، گرانول تنش، ریبونوکلئوپروتئین، چاپرون RNA، میعانات بیومولکولی
کلمات کلیدی انگلیسی: DEAD-box protein، RNA-RNA interaction، stress granule، ribonucleoprotein، RNA chaperone، biomolecular condensate
نوع نگارش مقاله: مقاله پژوهشی (Research Article)
نمایه: Scopus – Master Journals List – JCR
شناسه دیجیتال (DOI): https://doi.org/10.1016/j.cell.2019.12.031
دانشگاه: Department of Biochemistry, University of Colorado Boulder, Boulder, CO 80309, USA
ناشر: الزویر - Elsevier
نوع ارائه مقاله: ژورنال
نوع مقاله: ISI
سال انتشار مقاله: 2020
ایمپکت فاکتور: 27.353 در سال 2019
شاخص H_index: 705 در سال 2020
شاخص SJR: 25.976 در سال 2019
شناسه ISSN: 0092-8674
شاخص Quartile (چارک): Q1 در سال 2019
فرمت مقاله انگلیسی: PDF
تعداد صفحات مقاله انگلیسی: 33
وضعیت ترجمه: ترجمه نشده است
قیمت مقاله انگلیسی: رایگان
آیا این مقاله بیس است: خیر
آیا این مقاله مدل مفهومی دارد: ندارد
آیا این مقاله پرسشنامه دارد: ندارد
آیا این مقاله متغیر دارد: ندارد
کد محصول: E14221
رفرنس: دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
فهرست انگلیسی مطالب

Summary


Graphical Abstract


Introduction


Results


Discussion


STAR★Methods


Acknowledgments


Supplemental Information


References

نمونه متن انگلیسی مقاله

Summary


Stress granules are condensates of non-translating mRNAs and proteins involved in the stress response and neurodegenerative diseases. Stress granules form in part through intermolecular RNA-RNA interactions, and to better understand how RNA-based condensation occurs, we demonstrate that RNA is effectively recruited to the surfaces of RNA or RNP condensates in vitro. We demonstrate that, through ATP-dependent RNA binding, the DEADbox protein eIF4A reduces RNA condensation in vitro and limits stress granule formation in cells. This defines a function for eIF4A to limit intermolecular RNA-RNA interactions in cells. These results establish an important role for eIF4A, and potentially other DEAD-box proteins, as ATP-dependent RNA chaperones that limit the condensation of RNA, analogous to the function of proteins like HSP70 in combatting protein aggregates.


Introduction


Eukaryotic cells contain ribonucleoprotein (RNP) granules in the nucleus and cytosol, including P-bodies (PBs) and stress granules (SGs) (Anderson and Kedersha, 2006; Banani et al., 2017). SGs are cytosolic condensates composed of non-translating RNPs that are involved in the stress response, neurodegeneration, and viral infection (Protter and Parker, 2016; Ivanov et al., 2019). SGs typically form in response to translation shutoff induced by noxious stimuli such as arsenite, heat shock, and endogenous inflammatory molecules like prostaglandins, which all lead to phosphorylation of eIF2a and the activation of the integrated stress response (Aulas et al., 2017; Tauber and Parker, 2019). SGs can also form independently of eIF2a phosphorylation in response to inhibition of the eIF4F complex or osmotic stress (Aulas et al., 2017). SGs and other RNP condensates are thought to form in part through multimeric RNA binding proteins crosslinking RNPs into larger networks (Banani et al., 2017; Shin and Brangwynne, 2017). Recent evidence suggests that intermolecular RNA-RNA interactions are involved in SG formation. SGs require a substantial pool of non-translating RNA to form (Protter and Parker, 2016). Thus, elevating the non-translating RNA concentration by injecting exogenous RNA induces SGs (Mahadevan et al., 2013). Furthermore, certain RNAs can seed foci in human cell lysates that recruit many SG proteins (Fay et al., 2017). Strikingly, modest concentrations of yeast total RNA readily condense in physiological salt and polyamine conditions, recapitulating the SG transcriptome in a protein-free context (Khong et al., 2017; Van Treeck et al., 2018), arguing that trans RNA-RNA interactions contribute to SG formation. Messenger RNPs (mRNPs) are recruited to SGs in a biphasic manner, first engaging in transient docking interactions with the SG surface, which then transition into stable locking interactions that leave the RNA immobile within the granule (Moon et al., 2019), implying that surface recruitment of RNAs to SGs is a precursor to a more stable RNP assembly.

  • اشتراک گذاری در

دیدگاه خود را بنویسید:

تاکنون دیدگاهی برای این نوشته ارسال نشده است

مدولاسیون تراکم RNA توسط پروتئین
نوشته های مرتبط
مقالات جدید
پیوندها