سازگاری ریبوزیم های P ریبونوکلئاز باکتریایی با شرایط گرما
ترجمه نشده

سازگاری ریبوزیم های P ریبونوکلئاز باکتریایی با شرایط گرما

عنوان فارسی مقاله: اثرات فاکتورهای مولکولی خارجی بر سازگاری ریبوزیم های P ریبونوکلئاز باکتریایی با شرایط گرماگرای
عنوان انگلیسی مقاله: Effects of external molecular factors on adaptation of bacterial RNase P ribozymes to thermophilic conditions
مجله/کنفرانس: ارتباطات تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیکی - Biochemical And Biophysical Research Communications
رشته های تحصیلی مرتبط: زیست شناسی
گرایش های تحصیلی مرتبط: علوم سلولی و مولکولی، ژنتیک، بیوشیمی، بیوفیزیک
کلمات کلیدی فارسی: ریبوزیم، LUCA، ریبونوکلئاز P، قابلیت استحکام در مقابل حرارت، پردازش tRNA
کلمات کلیدی انگلیسی: Ribozyme، LUCA، Ribonuclease P، Thermostability، tRNA processing
نوع نگارش مقاله: مقاله کوتاه (Short communication)
نمایه: Scopus - Master Journals List - JCR - MedLine
شناسه دیجیتال (DOI): https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.12.056
دانشگاه: Department of Chemistry, Graduate School of Science and Engineering, University of Toyama, Gofuku 3190, Toyama, 930-8555, Japan
ناشر: الزویر - Elsevier
نوع ارائه مقاله: ژورنال
نوع مقاله: ISI
سال انتشار مقاله: 2020
ایمپکت فاکتور: 2/733 در سال 2019
شاخص H_index: 243 در سال 2020
شاخص SJR: 0/973 در سال 2019
شناسه ISSN: 0006-291X
شاخص Quartile (چارک): Q3 در سال 2019
فرمت مقاله انگلیسی: PDF
تعداد صفحات مقاله انگلیسی: 6
وضعیت ترجمه: ترجمه نشده است
قیمت مقاله انگلیسی: رایگان
آیا این مقاله بیس است: خیر
آیا این مقاله مدل مفهومی دارد: ندارد
آیا این مقاله پرسشنامه دارد: ندارد
آیا این مقاله متغیر دارد: ندارد
کد محصول: E14839
رفرنس: دارای رفرنس در داخل متن و انتهای مقاله
فهرست انگلیسی مطالب

Abstract


1- Introduction


2- Materials and methods


3- Results


4- Discussion


References

نمونه متن انگلیسی مقاله

Abstract


Ribonuclease P (RNase P) is an RNA processing enzyme essential for production of functional tRNAs. Bacterial RNase P is a ribozyme, i.e., an RNA-based enzyme, which functions in all bacteria including those growing at high temperatures (≥55 °C). We examined three bacterial RNase P ribozymes, one from a mesophilic bacterium and two from thermophilic bacteria, to understand the factor(s) providing efficient catalytic ability under conditions of high temperature. Thermophilic RNase P ribozymes show structural adaptations to allow correct folding at high temperature. The presence of a molecular crowder significantly enhanced the catalytic efficiency of thermophilic RNase P ribozyme reactions at 55 °C, while it modestly reduced the upper limit of the reaction temperature.


Introduction


Ribonuclease P (RNase P) is a class of RNA processing enzymes, the primary role of which is to remove 50 leader sequences from precursor tRNAs (Fig. 1A) [1]. Bacterial RNase P enzymes are commonly composed of one large RNA (typically ca. 300e400 nucleotides) and one small basic protein (ca. 120 amino acids). Bacterial RNase P is classed as a ribozyme because its catalytic ability originates from its RNA component, which can promote the sitespecific cleavage of pre-tRNAs in vitro without the protein component [1,2]. Bacterial RNase P ribozymes have a modular architecture consisting of two structural domains [1,3,4]: the Cdomain (catalytic domain) containing elements essential for catalysis, and the S-domain (specificity domain) that plays an important role in the specific recognition of pre-tRNA substrates (Fig. 1B) [5,6]. As cleavage of the 50 leader sequence is an essential step in production of functional tRNAs, RNase P ribozymes have to function in all bacterial species growing under various environmental conditions, including various growth temperatures. The RNase P ribozyme is also considered to have emerged at an early stage in the molecular evolution of life and to have functioned in the last universal common ancestor (LUCA) [7], which was proposed to have lived in hydrothermal vents [8]. Bacteria in several phylums, such as Aquificales, Firmicutes, Thermotogae, and DeinococcuseThermus, are known to grow under conditions of high temperature (65 Ce90 C). They also contain RNase P ribozymes [9e12], which need to be active at their growth temperature. The RNA components of these ribozymes may have adaptations for the high temperature growth conditions, and may require the assistance of external factors including their protein components, other intracellular macromolecules that provide molecular crowding conditions, and inorganic/organic cations other than Mg2þ. Thermophilic RNase P ribozymes from thermophilic bacteria are also interesting from the viewpoint of the RNA world hypothesis because it has been proposed that the RNA world may have emerged at hydrothermal vents [13,14].

  • اشتراک گذاری در

دیدگاه خود را بنویسید:

تاکنون دیدگاهی برای این نوشته ارسال نشده است

سازگاری ریبوزیم های P ریبونوکلئاز باکتریایی با شرایط گرما
نوشته های مرتبط
مقالات جدید
لوگوی رسانه های برخط

logo-samandehi

پیوندها